Biochemical and biophysical research communications · 2006
Oligomeric forms of peptide fragment PrP(214-226) in solution are preferentially recognized by PrP(Sc)-specific antibody.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ulrih Natasa Poklar, Skrt Mihaela, Veranic Peter, Galvani Vesna, Vranac Tanja, Curin Serbec Vladka
Аннотация
A specific monoclonal antibody (mAb) V5B2 that discriminates between brain tissue of Creutzfeldt-Jakob disease patients and that from normal controls without proteinase K digestion has been prepared using a 13-residue synthetic peptide P1 from the primary structure of human PrP. In the light of the specific interaction between mAb V5B2 and the pathological isoform of PrP (PrP(Sc)), we investigated the solution behavior of antigen P1 and its interactions with mAb V5B2. Our results show that V5B2 recognizes epitope P1 in dimeric/oligomeric forms in solution and in the fibril-like aggregates, as well as in PrP(Sc) aggregates, and demonstrate that the specific epitope is present in all of these forms, but not in PrP(C).