Biochemistry · 1994
Drug binding by calmodulin: crystal structure of a calmodulin-trifluoperazine complex.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cook W J, Walter L J, Walter M R
Аннотация
The crystal structure of calmodulin (CaM) bound to trifluoperazine (TFP) has been determined and refined to a resolution of 2.45 A. Only one TFP is bound to CaM, but that is sufficient to cause distortion of the central alpha-helix and juxtaposition of the N- and C-terminal domains similar to that seen in CaM-polypeptide complexes. The drug makes extensive contacts with residues in the C-terminal domain of CaM but only a few contacts with one residue in the N-terminal domain. The structure suggests that substrate binding to the C-terminal domain is sufficient to cause the conformational changes in calmodulin that lead to activation of its targets.