Journal of inorganic biochemistry · 1989
Heme-peptide/protein interactions: the binding of heme octa and undecapeptides, and microperoxidase-8 and -11, to human serum albumin.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Adams P A, Goold R D, Thumser A A
Аннотация
The interaction of the heme octa (MP-8) and undeca (MP-11) peptides derived from cytochrome c with lipidated human serum albumin (HSA) has been investigated in aqueous solution. It is demonstrated that complex formation occurs in each case with a 1:1 stoichiometry. CN- binding has been used to investigate the accessibility of the heme in each complex by comparison with CN- interaction with methemalbumin. A preliminary study of the kinetics of the Fe3+MP-8/11 human serumalbumin (HSA) interaction demonstrates a clear ligand-size-related effect on mechanism of interaction--an ad hoc explanation of which is given in terms of HSA existing as two nonconverting conformers in solution.