MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1016/0042-6822(92)90541-v
Вирусы гриппа различаются в признании 4-O-ацетиловой замены рецептора сиалокислоты.
Аннотация
Эквине альфа-2-макроглобулин (ЕМ), который, как известно, содержит остатки Neu5Ac и Neu4.5Ac2 сиаловой кислоты, был обработан с помощью вибрио холеры сиалидаза для селективного удаления Neu5Ac и был сопоставлен с неочищенным ЭМ для его связывания с помощью группы вирусов гриппа. Вирусные штаммы типа A H3N2, когда Леу находится в положении 226 от их гемагглутинина (HA), изменяют аффилированную ЕМ, обработанную сиалидазом, лишь слегка, если они вообще указывают на их способность связывать 4-O-Ac заменяющий рецептор Neu5Ac. В то же время все вирусы B и H1N1, некоторые варианты H2N2, а также штаммы H3N2 с 226 обследованными Gln не смогли распознать мощи Neu4.5Ac2 EM. Молекулярная модель, основанная на известной 3-D-конструкции H3 HA, интегрированной с силиллактозой (Weis et al. (1988) Nature 333, 426-431), предсказывает, что 4-O-Ac субститут сиалической кислоты выступит с углекислым кислородом в месте, связывающем HA с рецептором, что, возможно, будет препятствовать связыванию.
Название и аннотация на языке оригинала
Influenza viruses differ in recognition of 4-O-acetyl substitution of sialic acid receptor determinant.
Equine alpha 2-macroglobulin (EM), known to contain both Neu5Ac and Neu4,5Ac2 sialic acid residues, was treated with Vibrio cholerae sialidase for the selective removal of Neu5Ac and was compared with the untreated EM for its binding by a panel of influenza viruses. Type A H3N2 virus strains having Leu in position 226 of their hemagglutinin (HA) changed the affinity for sialidase-treated EM only slightly, if at all, indicative of their ability to bind the 4-O-Ac-substituted Neu5Ac receptor determinant. At the same time, all B and H1N1 viruses, some H2N2 variants, as well as H3N2 strains with 226 Gln studied were unable to recognize Neu4,5Ac2 moieties of EM. Molecular modeling based on the known 3-D structure of H3 HA complexed with sialyllactose (Weis et al. (1988) Nature 333, 426-431) predicts that the 4-O-Ac substituent of sialic acid would protrude with its carbonyl oxygen inside the receptor-binding site of HA, thus possibly interfering with binding.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.