Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 2024
An organic O donor for biological hydroxylation reactions.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ferizhendi Katayoun Kazemzadeh, Simon Philippe, Pelosi Ludovic, Séchet Emmanuel, Arulanandam Roache, Chehade Mahmoud Hajj, Rey Martial, Onal Deniz, Flandrin Laura, Chreim Rouba, Faivre Bruno, Vo Samuel Chau-Duy-Tam, Arias-Cartin Rodrigo, Barras Frédéric, Fontecave Marc, Bouveret Emmanuelle, Lombard Murielle, Pierrel Fabien
Аннотация
All biological hydroxylation reactions are thought to derive the oxygen atom from one of three inorganic oxygen donors, O2, H2O2, or H2O. Here, we have identified the organic compound prephenate as the oxygen donor for the three hydroxylation steps of the O2-independent biosynthetic pathway of ubiquinone, a widely distributed lipid coenzyme. Prephenate is an intermediate in the aromatic amino acid pathway and genetic experiments showed that it is essential for ubiquinone biosynthesis in Escherichia coli under anaerobic conditions. Metabolic labeling experiments with 18O-shikimate, a precursor of prephenate, demonstrated the incorporation of 18O atoms into ubiquinone. The role of specific iron-sulfur enzymes belonging to the widespread U32 protein family is discussed. Prephenate-dependent hydroxylation reactions represent a unique biochemical strategy for adaptation to anaerobic environments.