FEBS letters · 1997
Single-strand-specific DNase activity is an inherent property of the 140-kDa protein of the snake venom exonuclease.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Stoynov S S, Bakalova A T, Dimov S I, Mitkova A V, Dolapchiev L B
Аннотация
Polyclonal antibodies against the exonuclease from Crotalus adamanteus venom (the 140-kDa protein) inhibit both the exonucleolytic and the single-strand-specific endonucleolytic activities, present in the exonuclease preparation. The antibodies also diminish the ability of the enzyme to split the negatively supercoiled Bluescript KS+ in the AT-rich fragment near-by the transcription termination site of the Ampicillin gene. Therefore the single-strand-specific endonucleolytic activity was attributed to the protein molecule of the exonuclease. The processivity of the exonucleolytic action was found to be less than 3 monomers as indicated by the heparin trapping method.