MedElevator
Войти в исследования Генетический анализ болезни Креуцфельдта-Якоба и связанных с этим расстройств.
Аннотация
Генетические исследования более 200 случаев заболевания Креуцфельдт-Якоб (CJD), синдрома Герстманна-Страусслера-Шейкера (GSS), смертельной семейной бессонницы (FFI) и Куру позволили получить достоверные доказательства того, что семейные формы CJD и все известные случаи СОБ и FFI связаны с родными мутациями в области кодирования гена PPRP на хромосоме 20, либо замещают точечные, либо расширяют число 24-нуклеотидовых повторителей. Фенотипическое выражение FFI и семейных CJD, клинически и патологически различимые синдромы, связанные с 178Asp->Asn замещение, зависит от полиморфизма в кодоне 129. Синтетические пептиды, гомологические для нескольких районов ПРП, самопроизвольно образуют нерастворимые амилоидные фибрилы с уникальными морфологическими характеристиками и тенденциями полимеризации. Пептиды, гомологичные для мутированных районов ПРП, демонстрируют повышенные фиброгенные свойства и, если их смешивать с пептидом дикой природы, производят еще более изобилие и более крупные волокнистые агрегаты. Аналогичный процесс в vivo может быть главным событием, ведущим к амилиоидному аккумуляции и болезням.
Название и аннотация на языке оригинала
Genetic analysis of Creutzfeldt-Jakob disease and related disorders.
Genetic studies of over 200 cases of Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), Gerstmann-Sträussler-Scheinker syndrome (GSS), fatal familial insomnia (FFI) and kuru have brought a reliable body of evidence that the familial forms of CJD and all known cases of GSS and FFI are linked to germline mutations in the coding region of the PRNP gene on chromosome 20, either point substitutions or expansion of the number of 24-nucleotide repeat units. Phenotypic expression of FFI and familial CJD, clinically and pathologically distinct syndromes linked to the 178Asp-->Asn substitution, is dependent on a polymorphism at codon 129. Synthetic peptides homologous to several regions of PrP spontaneously form insoluble amyloid fibrils with unique morphological characteristics and polymerization tendencies. Peptides homologous to mutated regions of PrP exhibit enhanced fibrillogenic properties and, if mixed with the wild-type peptide, produce even more abundant and larger fibrous aggregates. A similar process in vivo may be the primary event leading to amyloid accumulation and disease.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.