Biochemistry · 1988
Conformational substates of bovine heart cytochrome c oxidase: the modified Volpe-Caughey variant.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Young L J
Аннотация
Kinetic and equilibrium binding studies using optically correlated, quantitative electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy are reported for the reaction of a modified Volpe-Caughey preparation of bovine heart cytochrome c oxidase with anionic (F-, CN-) and gaseous (NO) ligands. A fast phase of cyanide and fluoride ligation can be attributed to an EPR-silent conformer(s), while the slow and medium phases of cyanide binding are correlated with the g = 12 conformer(s). Using dioxygen or ferricyanide, it is possible to modulate reciprocally the relative amounts of these two species, that together account for at least 95% of the active-site conformers of the resting form of the enzyme.