Structure (London, England : 1993) · 2004
E. coli trp repressor forms a domain-swapped array in aqueous alcohol.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lawson Catherine L, Benoff Brian, Berger Tatyana, Berman Helen M, Carey Jannette
Аннотация
The E. coli trp repressor (trpR) homodimer recognizes its palindromic DNA binding site through a pair of flexible helix-turn-helix (HTH) motifs displayed on an intertwined helical core. Flexible N-terminal arms mediate association between dimers bound to tandem DNA sites. The 2.5 A X-ray structure of trpR crystallized in 30% (v/v) isopropanol reveals a substantial conformational rearrangement of HTH motifs and N-terminal arms, with the protein appearing in the unusual form of an ordered 3D domain-swapped supramolecular array. Small angle X-ray scattering measurements show that the self-association properties of trpR in solution are fundamentally altered by isopropanol.
Предметные рубрики MeSH
2-PropanolAlcoholsAmino Acid MotifsAmino Acid SequenceAnimalsBacterial ProteinsBinding SitesCrystallography, X-RayDimerizationEscherichia coliModels, MolecularMolecular Sequence DataProtein ConformationProtein Structure, SecondaryProtein Structure, TertiaryRepressor ProteinsScattering, RadiationX-RaysEscherichia coli Proteins