Biochemical and biophysical research communications · 1996
Expression of Taiwan banded krait phospholipase A2 in Escherichia coli, a fully active enzyme generated by hydrolyzing with aminopeptidase.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chang L S, Wu P F, Chang C C
Аннотация
A cDNA encoding Bungarus multicinctus (Taiwan banded krait) phospholipase A2 was expressed in Escherichia coli. The expressed PLA2 contained a Met residue fused to the N-terminus of PLA2. The expressed protein was isolated from inclusion bodies of E. coli and subjected to refolding into its folded structure. Then the N-terminus Met residue of recombinant PLA2 was cleaved with aminopeptidase. The resulting recombinant PLA2 had the same amino acid composition and N-terminal sequence of native PLA2 and displayed the same CD spectra and pI value as native enzyme. Moreover, the recombinant PLA2 was indistinguishable from native PLA2 in enzymatic activity and antigenicity. These results suggest that a fully active PLA2 enzyme has been successfully expressed as its native form in snake venom.