Annals of the New York Academy of Sciences · 1988
Electron transfer and conformation states in bovine cytochrome c oxidase.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wilson M T, Alleyne T, Clague M, Conroy K, el-Agez B
Аннотация
The fluorophores 1,5-I-AEDANS and eosin maleimide bind to subunit III of bovine cytochrome c oxidase. Fluorescence lifetime measurements have been made of bound AEDANS under a number of conditions. It appears that the spatial relationship between this bound probe and metal centers is unaffected by the redox changes in the enzyme. Cyanide binding to CuA-modified cytochrome c oxidase during turnover suggests that reduction of cytochrome a leads to exposure of the cytochrome a3-CuB binuclear center to incoming ligands. These results are discussed in terms of a model describing the roles of cytochrome a and CuA in triggering the "closed" to "open" transition.