Annals of the New York Academy of Sciences · 1988
Spectrophotometric characterization of intermediate redox states of cytochrome oxidase.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wrigglesworth J M, Ioannidis N, Nicholls P
Аннотация
The spectrophotometric characteristics of hemes a and a3 in cytochrome oxidase have been examined over the range 380 nm to 900 nm. Difference spectra (relative to the oxidized form) are presented for ferrous, high-spin oxidized, low-spin oxidized, early "pulsed," late "pulsed," and two-peroxide-treated states of the enzyme. Comparisons indicate that the decay product of the initial peroxide complex of the enzyme is identical to a low-spin pulsed form of the enzyme. A high-spin pulsed form of the enzyme persists for several hours to days after preparation.