Biochemistry and molecular biology international · 1993
Small angle X-ray scattering study of S100 proteins.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Matsuda S, Izumi Y, Matsushima N
Аннотация
Small-angle X-ray scattering of both S100b and a mixture of S100a and S100ao (S100a,ao) was measured over a protein concentration range of 1.5 to 10.0 mg/ml. The addition of trifluoroperazine (TFP) to S100 solutions suppressed higher aggregation under the conditions studied. In the presence of TFP (1 mol TFP/mol of protein dimer), the radius of gyration of S100b and S100a,ao is found to be 19.5 +/- 0.3A and 20.2 +/- 0.3A, respectively, indicating that most S100 proteins may exist as dimers under the conditions studied. The observed difference (0.7 +/- 0.3A) in the radius of gyration between S100b and S100a,ao indicates that these dimers have different, asymmetrical shapes.