Science (New York, N.Y.) · 2012
Secreted kinase phosphorylates extracellular proteins that regulate biomineralization.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tagliabracci Vincent S, Engel James L, Wen Jianzhong, Wiley Sandra E, Worby Carolyn A, Kinch Lisa N, Xiao Junyu, Grishin Nick V, Dixon Jack E
Аннотация
Protein phosphorylation is a fundamental mechanism regulating nearly every aspect of cellular life. Several secreted proteins are phosphorylated, but the kinases responsible are unknown. We identified a family of atypical protein kinases that localize within the Golgi apparatus and are secreted. Fam20C appears to be the Golgi casein kinase that phosphorylates secretory pathway proteins within S-x-E motifs. Fam20C phosphorylates the caseins and several secreted proteins implicated in biomineralization, including the small integrin-binding ligand, N-linked glycoproteins (SIBLINGs). Consequently, mutations in Fam20C cause an osteosclerotic bone dysplasia in humans known as Raine syndrome. Fam20C is thus a protein kinase dedicated to the phosphorylation of extracellular proteins.
Предметные рубрики MeSH
Abnormalities, MultipleAmino Acid MotifsAmino Acid SequenceAnimalsCalcification, PhysiologicCasein Kinase ICasein KinasesCaseinsCattleCell Line, TumorCleft PalateExophthalmosExtracellular Matrix ProteinsGlycoproteinsGolgi ApparatusHEK293 CellsHeLa CellsHumansMicrocephalyMilkMolecular Sequence DataMutationOsteopontinOsteosclerosisPhosphorylationProtein Sorting SignalsRecombinant Fusion ProteinsSecretory PathwaySubstrate Specificity