MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1126/science.1217817

Медицинская библиотека · Science (New York, N.Y.) · 2012

Secreted kinase phosphorylates extracellular proteins that regulate biomineralization.

Tagliabracci Vincent S, Engel James L, Wen Jianzhong, Wiley Sandra E, Worby Carolyn A, Kinch Lisa N, Xiao Junyu, Grishin Nick V, Dixon Jack E

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Protein phosphorylation is a fundamental mechanism regulating nearly every aspect of cellular life. Several secreted proteins are phosphorylated, but the kinases responsible are unknown. We identified a family of atypical protein kinases that localize within the Golgi apparatus and are secreted. Fam20C appears to be the Golgi casein kinase that phosphorylates secretory pathway proteins within S-x-E motifs. Fam20C phosphorylates the caseins and several secreted proteins implicated in biomineralization, including the small integrin-binding ligand, N-linked glycoproteins (SIBLINGs). Consequently, mutations in Fam20C cause an osteosclerotic bone dysplasia in humans known as Raine syndrome. Fam20C is thus a protein kinase dedicated to the phosphorylation of extracellular proteins.

Для цитирования: Tagliabracci Vincent S, Engel James L, Wen Jianzhong, Wiley Sandra E, Worby Carolyn A, Kinch Lisa N, Xiao Junyu, Grishin Nick V, Dixon Jack E. Secreted kinase phosphorylates extracellular proteins that regulate biomineralization.. Science (New York, N.Y.). 2012. DOI: 10.1126/science.1217817.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.