Journal of cell science · 2008
Cytosolic Ca2+ prevents the subplasmalemmal clustering of STIM1: an intrinsic mechanism to avoid Ca2+ overload.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Malli Roland, Naghdi Shamim, Romanin Christoph, Graier Wolfgang F
Аннотация
The stromal interacting molecule (STIM1) is pivotal for store-operated Ca(2+) entry (SOC). STIM1 proteins sense the Ca(2+) concentration within the lumen of the endoplasmic reticulum (ER) via an EF-hand domain. Dissociation of Ca(2+) from this domain allows fast oligomerization of STIM1 and the formation of spatially discrete clusters close to the plasma membrane. By lifetime-imaging of STIM1 interaction, the rearrangement of STIM1, ER Ca(2+) concentration ([Ca(2+)](ER)) and cytosolic Ca(2+) signals ([Ca(2+)](cyto)) we show that [Ca(2+)](cyto) affects the subcellular distribution of STIM1 oligomers and prevents subplasmalemmal STIM clustering, even if the ER is depleted. These data indicate that [Ca(2+)](cyto), independently of the ER Ca(2+) filling state, crucially tunes the formation and disassembly of subplasmalemmal STIM1 clusters, and, thus, protects cells against Ca(2+) overload resulting from excessive SOC activity.