European journal of biochemistry · 1993
1H-NMR studies and secondary structure of the RGD-containing snake toxin, albolabrin.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Jaseja M, Smith K J, Lu X, Williams J A, Trayer H, Trayer I P, Hyde E I
Аннотация
Albolabrin is a naturally occurring peptide from snake venom containing the sequence Arg-Gly-Asp (RGD). It inhibits platelet aggregation by blocking the binding of fibrinogen to the glycoprotein Gp IIb-IIIa, on the surface of activated platelets. Albolabrin consists of 73 residues with six intramolecular disulphide bonds. The 1H-NMR spectrum of albolabrin has been assigned using homonuclear two-dimensional techniques and its secondary structure determined. Like kistrin and echistatin, two related peptides from snake venom, albolabrin appears to have little regular secondary structure in solution. Several bends and two short distorted beta sheets are observed. The RGD sequence, important for binding to the receptor, lies in a mobile loop joining two strands of one of these beta sheets. This loop undergoes a pH-dependent conformational change.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAnimalsCrotalid VenomsHydrogen-Ion ConcentrationIntercellular Signaling Peptides and ProteinsMagnetic Resonance SpectroscopyMolecular Sequence DataPeptidesPlatelet Aggregation InhibitorsProtein Structure, SecondarySequence Homology, Amino AcidSnake VenomsUltracentrifugationViper Venoms