Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur physiologische Chemie · 1984
Intramolecular hydride transfer of a combined coenzyme-substrate analog by D- and L-lactate dehydrogenases.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Philipp R, Long G L, Trommer W E
Аннотация
The synthesis of 3-[(3-carboxy-3-oxopropyl)aminocarbonyl]pyridine adenine dinucleotide, a new combined analog of NADH and pyruvate with pyruvate covalently attached to the amide nitrogen atom of the dihydronicotinamide ring via an additional methylene group, is described. In the presence of D-lactate dehydrogenase from Limulus polyphemus, from Lactobacillus leichmannii, and L-lactate dehydrogenase from pig skeletal muscle a redox reaction takes place between the pyruvate moiety and the dihydropyridine ring of the analog. This reaction is shown to be intramolecular by competition experiments with pyruvate. Degradation of the reaction products reveals that the carbon-2 atom of the formed lactate side chain exhibits D configuration in each of these cases studied.