Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry · 2025
Nitric oxide transfer between nominal Fe and Co biomimetics of the nitrile hydratase active site.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Sanfui Sarnali, Jana Manish, Small Nadia, Darensbourg Donald J, Darensbourg Marcetta Y
Аннотация
Related to the inactive form of nitrile hydratase, NHase, that contains Fe(NO) within tripeptide N2S2 binding environment, the NO transfer reactivity of (bis-mercaptoethane diazacycloheptane)Fe(NO) and (bis-mercaptoethane diazadimethylethane)Fe(NO) is compared to Co(NO) analogs. Acceptors of NO include cobalt octaethylporphyrin and the [(N2S2)M] dimeric precursors in the synthesis of the Fe(NO) and Co(NO) biomimetics. Qualitative rates are augmented by a definitive kinetic study finding that rates of NO transfer from (N2S2)M(NO) to [(N2S2)M']2 are dependent on M and M' as well as the hydrocarbon N to N and N to S linkers. We conclude that while Fe(NO) and Co(NO) units are similar in chemical stability, minor first coordination sphere differences may favor the former, Fe(NO), consistent with the discovery of Fe(NO), but not Co(NO), in the as-isolated NHase active site.