Biochemical and biophysical research communications · 1983
Catalatic activity of lactoperoxidase in the presence of SCN-.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Carlsson J
Аннотация
Lactoperoxidase catalyzed the catalatic decomposition of H2O2 in the presence of SCN-. The pH optimum for O2 evolution was 8.5, while the enzyme activity as disclosed by the rate of H2O2 disappearance was optimal at 4.5. Since the catalatic activity of lactoperoxidase was SCN- dependent, and no O2 was evolved, when H2O2 was added to OSCN- in the absence of lactoperoxidase, an enzyme-OSCN complex may be assumed to be an intermediate in the catalatic activity of lactoperoxidase.