MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/j.cbpa.2003.08.014

Медицинская библиотека · Current opinion in chemical biology · 2003

Mechanisms of drug/H+ antiport: complete cysteine-scanning mutagenesis and the protein engineering approach.

Tamura Norihisa, Konishi Satoko, Yamaguchi Akihito

СтатьяОбзорПеревод в очереди

Аннотация

The notorious difficulty of elucidating structures of membrane transporters by crystallography has long prevented our understanding of active transport mechanism coupled with ion/proton transport. The determination of the first crystal structure of the drug/H+ antiporter AcrB was a breakthrough for structure-based understanding of drug/H+ antiport. However, although AcrB is a major multidrug exporter in Gram-negative organisms, the majority of bacterial drug exporters are major facilitator superfamily (MFS) drug transporters. As no crystal structures have been solved for MFS transporters, the alternative protein-engineering methods are still very useful for estimating structures and functions of drug/H+ antiporters. This review describes this alternative approach for investigating the structure and function of tetracycline/H+ antiporters.

Для цитирования: Tamura Norihisa, Konishi Satoko, Yamaguchi Akihito. Mechanisms of drug/H+ antiport: complete cysteine-scanning mutagenesis and the protein engineering approach.. Current opinion in chemical biology. 2003. DOI: 10.1016/j.cbpa.2003.08.014.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.