Protein expression and purification · 2000
Characterization of a recombinant murine 18.5-kDa myelin basic protein.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bates I R, Matharu P, Ishiyama N, Rochon D, Wood D D, Polverini E, Moscarello M A, Viner N J, Harauz G
Аннотация
A recombinant hexahistidine-tagged 18.5-kDa isoform of murine myelin basic protein has been characterized biochemically and immunogenically, by mass spectrometry, by circular dichroism under various conditions (in aqueous solution, with monosialoganglioside G(M1), and in 89% 2-propanol), and by transmission electron microscopy. The preparations of this protein indicated a high degree of purity and homogeneity, with no significant posttranslational modifications. Circular dichroic spectra showed that this preparation had the same degree of secondary structure as the natural bovine 18.5-kDa isoform of myelin basic protein. Incubation of the recombinant protein with lipid monolayers containing a nickel-chelating lipid resulted in the formation of fibrous assemblies that formed paracrystals of spacings 4.8 nm between fibers and 3-4 nm along them.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsCattleChromatography, Ion ExchangeCircular DichroismElectrophoresis, Polyacrylamide GelEpitopesEscherichia coliGangliosidesLipid MetabolismLipidsMass SpectrometryMiceMicroscopy, ElectronMyelin Basic ProteinNickelPeptide FragmentsProtein Structure, SecondaryRecombinant Fusion ProteinsT-Lymphocytes