Protein science : a publication of the Protein Society · 2007
Structure of the Murray Valley encephalitis virus RNA helicase at 1.9 Angstrom resolution.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mancini Erika J, Assenberg Rene, Verma Anil, Walter Thomas S, Tuma Roman, Grimes Jonathan M, Owens Raymond J, Stuart David I
Аннотация
Murray Valley encephalitis virus (MVEV), a mosquito-borne flavivirus endemic to Australia, is closely related to Japanese encephalitis virus and West Nile virus. Nonstructural protein 3 (NS3) is a multifunctional enzyme with serine protease and DEXH/D-box helicase domains, whose activity is central to flavivirus replication and is therefore a possible target for anti-flaviviral compounds. Cloning, purification, and crystal structure determination to 1.9 Angstrom resolution of the NS3 helicase of MVEV and characterization of its enzymatic activity is reported. Comparison with the structures of helicases from related viruses supports a possible mechanism of ATP hydrolysis-driven strand separation.
Предметные рубрики MeSH
Adenosine TriphosphatasesAmino Acid MotifsAmino Acid SequenceCrystallography, X-RayEncephalitis Virus, Murray ValleyModels, MolecularMolecular Sequence DataNucleotidesRNA HelicasesSequence AlignmentSerine EndopeptidasesViral Nonstructural ProteinsNucleoside-TriphosphataseDEAD-box RNA HelicasesViral Proteases