Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography · 1998
Purification and preliminary X-ray crystallographic studies of recombinant 7,8-diaminopelargonic acid synthase from Escherichia coli.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Käck H, Gibson K J, Gatenby A A, Schneider G, Lindqvist Y
Аннотация
Recombinant 7,8-diaminopelargonic acid synthase from Escherichia coli, a pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase, has been crystallized in space groups P21 and C2. Both crystal forms were obtained at pH 7.3 with 21% polyethylene glycol and 10% 2-propanol as precipitants. The cell dimensions were a = 130, b = 57.5, c = 117 A, beta = 110 degrees for the C2 crystals, and a = 58.4, b = 55.6, c = 121 A, beta = 96.9 degrees for the P21 crystals, which diffract to at least 2.6 and 2.0 A resolution, respectively.