MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s1744309109005442

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2009

Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of Est-Y29: a novel oligomeric beta-lactamase.

Kim Seungbum, Joo Sangbum, Yoon Sangyoung, Kim Sungsoo, Moon Jongkook, Ryu Yeonwoo, Kim Kyeong Kyu, Kim T Doohun

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

beta-Lactam antibiotics such as penicillins and cephalosporins have a four-atom ring as a common element in their structure. The beta-lactamases, which catalyze the inactivation of these antibiotics, are of great interest because of their high incidence in pathogenic bacteria. A novel oligomeric class C beta-lactamase (Est-Y29) from a metagenomic library was expressed, purified and crystallized. The recombinant protein was expressed in Escherichia coli with an N-terminal 6xHis tag and purified to homogeneity. EstY-29 was crystallized and X-ray intensity data were collected to 1.49 A resolution using synchrotron radiation.

Для цитирования: Kim Seungbum, Joo Sangbum, Yoon Sangyoung, Kim Sungsoo, Moon Jongkook, Ryu Yeonwoo, Kim Kyeong Kyu, Kim T Doohun. Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of Est-Y29: a novel oligomeric beta-lactamase.. Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications. 2009. DOI: 10.1107/s1744309109005442.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.