Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 1990
Isolation of nitric oxide synthetase, a calmodulin-requiring enzyme.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bredt D S, Snyder S H
Аннотация
Nitric oxide mediates vascular relaxing effects of endothelial cells, cytotoxic actions of macrophages and neutrophils, and influences of excitatory amino acids on cerebellar cyclic GMP. Its enzymatic formation from arginine by a soluble enzyme associated with stoichiometric production of citrulline requires NADPH and Ca2+. We show that nitric oxide synthetase activity requires calmodulin. Utilizing a 2',5'-ADP affinity column eluted with NADPH, we have purified nitric oxide synthetase 6000-fold to homogeneity from rat cerebellum. The purified enzyme migrates as a single 150-kDa band on SDS/PAGE, and the native enzyme appears to be a monomer.