MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s090744499500727x

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography · 1996

Crystallization of Escherichia coli aspartyl-tRNA synthetase in its free state and in a complex with yeast tRNA(Asp).

Boeglin M, Dock-Brégeon A C, Eriani G, Gangloff J, Ruff M, Poterszman A, Thierry J C, Moras D

СтатьяПеревод в очереди

Аннотация

Overexpressed dimeric E. coli aspartyl-tRNA synthetase (AspRS) has been crystallized in its free state and complexed with yeast tRNA(Asp). Triclinic crystals of the enzyme alone (a = 104.4, b = 107.4, c = 135.0 A, alpha = 102.9, beta = 101.0, gamma = 106.3 degrees ), have been grown using ammonium sulfate as the precipitant and monoclinic crystals (a = 127.1, b = 163.6, c = 140.1 A, beta = 111.7 degrees ), space group C2, have been grown using polyethylene glycol 6000. They diffract to 2.8 and 3.0 A, respectively. Crystals of the heterologous complex between E. coli AspRS and yeast tRNA have been obtained using ammonium sulfate as the precipitant and 2-propanol as the nucleation agent. They belong to the monoclinic space group P2(1) (a = 76.2, b = 227.3, c = 82.3 A, beta = 111.7 degrees ) and diffract to 2.7 A.

Для цитирования: Boeglin M, Dock-Brégeon A C, Eriani G, Gangloff J, Ruff M, Poterszman A, Thierry J C, Moras D. Crystallization of Escherichia coli aspartyl-tRNA synthetase in its free state and in a complex with yeast tRNA(Asp).. Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography. 1996. DOI: 10.1107/s090744499500727x.
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.