Indian journal of biochemistry & biophysics · 1994
Kinetic mechanism of yeast alcohol dehydrogenase activity with secondary alcohols and ketones.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Trivić S, Leskovac V
Аннотация
The kinetic mechanism of yeast alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1) activity with the redox pair 2-propanol/acetone has been probed in detail by the application of initial rate studies in the absence and in the presence of products, and a dead-end inhibitor pyrazole. An overall steady-state random Bi Bi mechanism in both directions, with the formation of both abortive ternary complexes, enzyme.NADH.2-propanol and enzyme.NAD+.acetone has been observed. A complete list of steady-state kinetic constants are also reported for the redox pair (S)-(+)-2-butanol/2-butanone.