Biochimica et biophysica acta · 1994
Lipase of Pseudomonas cepacia for biotechnological purposes: purification, crystallization and characterization.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bornscheuer U, Reif O W, Lausch R, Freitag R, Scheper T, Kolisis F N, Menge U
Аннотация
Commercial lipase (triacylglycerol lipase, EC 3.1.1.3) of Pseudomonas cepacia (Amano) has been purified to homogeneity by a single chromatography on phenyl Sepharose. The eluted lipase crystallized spontaneously at 4 degrees C in the eluent, containing 58-69% 2-propanol. The yield of the lipase was 87-100% and the specific activity during the hydrolysis of triolein 5800 U/mg protein. This protein has a molecular weight of 34.1 kDa as analyzed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Its purity was determined by SDS-PAGE and capillary zone electrophoresis to be > or = 99%. Immobilization on Sepharose increased its stability in organic solvents. This lipase of P. cepacia differs from that of other Pseudomonas strains in respect to substrate specificity and during crystallization. It exhibits a high stability in organic solvents and supercritical carbon dioxide.