Antimicrobial agents and chemotherapy · 2015
Heterologous Expression and Functional Characterization of the Exogenously Acquired Aminoglycoside Resistance Methyltransferases RmtD, RmtD2, and RmtG.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Corrêa Laís L, Witek Marta A, Zelinskaya Natalia, Picão Renata C, Conn Graeme L
Аннотация
The exogenously acquired 16S rRNA methyltransferases RmtD, RmtD2, and RmtG were cloned and heterologously expressed in Escherichia coli, and the recombinant proteins were purified to near homogeneity. Each methyltransferase conferred an aminoglycoside resistance profile consistent with m(7)G1405 modification, and this activity was confirmed by in vitro 30S methylation assays. Analyses of protein structure and interaction with S-adenosyl-l-methionine suggest that the molecular mechanisms of substrate recognition and catalysis are conserved across the 16S rRNA (m(7)G1405) methyltransferase family.
Предметные рубрики MeSH
AminoglycosidesAnti-Bacterial AgentsBacterial ProteinsCloning, MolecularDrug Resistance, BacterialEscherichia coliGene ExpressionIsoenzymesKineticsKlebsiella pneumoniaeMethyltransferasesPseudomonas aeruginosaRecombinant ProteinsS-AdenosylhomocysteineS-AdenosylmethionineSubstrate SpecificityTransgenes