The International journal of biochemistry · 1992
Phosphotransferase activity associated with rat osseous plate alkaline phosphatase: a possible role in biomineralization.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pizauro J M, Ciancaglini P, Leone F A
Аннотация
1. Alkaline phosphatase from rat osseous plate catalyzed the transfer of phosphate from p-nitrophenylphosphate to glycerol, ethanolamines, Tris, glucose and 1-amino-1-methyl-2-propanol, in a wide range of pH. Serine did not stimulate phosphotransferase activity of the enzyme. 2. The best phosphotransferase acceptors were diethanolamine and glycerol while glucose was the poorest phosphotransferase acceptor used. 3. Diethanolamine and glycerol affected both VM and KM of p-nitrophenylphosphate hydrolysis with activation constants (KA) of 0.25 and 0.85 M, respectively. 4. A kinetic model was proposed for the phosphotransferase reaction observed with alkaline phosphatase from rat osseous plates.