Science (New York, N.Y.) · 1994
Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hinrichs W, Kisker C, Düvel M, Müller A, Tovar K, Hillen W, Saenger W
Аннотация
The most frequently occurring resistance of Gram-negative bacteria against tetracyclines is triggered by drug recognition of the Tet repressor. This causes dissociation of the repressor-operator DNA complex and enables expression of the resistance protein TetA, which is responsible for active efflux of tetracycline. The 2.5 angstrom resolution crystal structure of the homodimeric Tet repressor complexed with tetracycline-magnesium reveals detailed drug recognition. The orientation of the operator-binding helix-turn-helix motifs of the repressor is inverted in comparison with other DNA binding proteins. The repressor-drug complex is unable to interact with DNA because the separation of the DNA binding motifs is 5 angstroms wider than usually observed.