Microbial drug resistance (Larchmont, N.Y.) · 2015
A Novel 6'-N-Aminoglycoside Acetyltransferase, AAC(6')-Ial, from a Clinical Isolate of Serratia marcescens.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tada Tatsuya, Miyoshi-Akiyama Tohru, Shimada Kayo, Dahal Rajan K, Mishra Shyam K, Ohara Hiroshi, Kirikae Teruo, Pokhrel Bharat M
Аннотация
Serratia marcescens IOMTU115 has a novel 6'-N-aminoglycoside acetyltransferase-encoding gene, aac(6')-Ial. The encoded protein AAC(6')-Ial has 146 amino acids, with 91.8% identity to the amino acid sequence of AAC(6')-Ic in S. marcescens SM16 and 97.3% identity to the amino acid sequence of AAC(6')-Iap in S. marcescens WW4. The minimum inhibitory concentrations of aminoglycosides for Escherichia coli expressing AAC(6')-Ial were similar to those for E. coli expressing AAC(6')-Ic or AAC(6')-Iap. Thin-layer chromatography showed that AAC(6')-Ial, AAC(6')-Ic, or AAC(6')-Iap acetylated all the aminoglycosides tested, except for apramycin, gentamicin, and lividomycin. Kinetics assays revealed that AAC(6')-Ial is a functional acetyltransferase against aminoglycosides. The aac(6')-Ial gene was located on chromosomal DNA.
Предметные рубрики MeSH
AcetylationAcetyltransferasesAmino Acid SequenceAminoglycosidesAnti-Bacterial AgentsBacterial ProteinsBiotransformationChromosome MappingCloning, MolecularEscherichia coliGene ExpressionHumansMicrobial Sensitivity TestsOpen Reading FramesRecombinant ProteinsSequence AlignmentSerratia InfectionsSerratia marcescens