MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1007/978-3-7091-0572-6_11
Входной механизм флавивирусов.
Аннотация
Мы используем вирус энцефалита, транслируемый флавивирусом, в качестве модели для изучения молекулярных механизмов, лежащих в основе процесса мембранного синтеза, который поддерживается вирусным синтезным белком класса II, белком конверта Флавивируса E. В зрелом вирионе этот белок существует как метастабный димер, который отделяется от кислотного pH в эндозомах и преобразуется в более стабильную конформацию. Шаг диссоциации димер освобождает внутренний слиятельный пептид, который взаимодействует с целевой эндосомной мембраной, а затем, как предполагается, дальнейшие изменения конструкции приводят к слиянию мембраны. Хотя слияние флавитирусов представляется более фациальным и эффективным процессом, чем процесс альфавирусов, которые также обладают вирусным синтезом белка класса II, синтезовый механизм в обеих вирусных системах включает структурно связанные взаимодействия с липидами, в частности 3бета-гидроксиловую группу в C3 холестерина. Механизмы вирусного синтеза второго класса структурно отличаются от тех, которые связаны с белками вирусного синтеза первого класса, например, те, которые встречаются в ортопедических белках, парамиксовирусах, ретровирусах и филовирусах, но имеют определенное сходство с бактериальными порформирующими белками.
Название и аннотация на языке оригинала
The entry machinery of flaviviruses.
We have been using the flavivirus tick-borne encephalitis virus (TBEV) as a model system for investigating the molecular mechanisms underlying the membrane fusion process mediated by a class II viral fusion protein, the flavivirus envelope protein E. In the mature virion this protein exists as a metastable dimer that dissociates at the acidic pH in endosomes and is converted into a more stable trimeric conformation. The dimer dissociation step liberates an internal fusion peptide that interacts with the target endosomal membrane, and then further conformational changes are believed to drive membrane fusion. Although flavivirus fusion appears to be a more facile and efficient process than that of alphaviruses, which also possess a class II viral fusion protein, the fusion mechanism in both viral systems involves structurally related interactions with lipids, specifically the 3beta-hydroxyl group at C3 of cholesterol. The class II viral fusion machineries are structurally different from those involving class I viral fusion proteins, such as those found in orthomyxoviruses, paramyxoviruses, retroviruses, and filoviruses, but have certain similarities in common with bacterial pore-forming proteins.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.