MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1128/jvi.70.11.8142-8147.1996
Структурные требования к реструктурированию в конверте гликпротеина вируса энцефалита, переносимого клещами, с низким коэффициентом pH.
Аннотация
Воздействие вируса тикающего энцефалита (ТБЭ) во флавивирусе на кислотный pH необходимо для создания мембранного синтеза, вызванного вирусом, и приводит к количественному и необратимому преобразованию белка конверта Е в димеры. Для изучения структурных требований, предъявляемых к этой олигомерной реконструкции, был изучен вопрос о воздействии обработки с низким содержанием pH на олигомерное состояние различных изолированных форм белка E. Полноразмерные димеры E, полученные путем растворения вируса с моющим средством Тритон X-100, образуются при низком уровне pH, в то время как усеченные димеры E, не имеющие области стволовых якорей, подвергаются обратимому диссоциации в мономеры без образования дифференциаторов. Эти данные свидетельствуют о том, что реструктуризация в вирионах, вызванная низким уровнем pH, представляет собой двухэтапный процесс, предусматривающий обратимую диссоциацию димеров E, за которым следует необратимое образование дифференциалов, т.е. процесс, требующий стволовой части белка. В этом регионе имеются потенциальные амфипатические альфа-электрические и сохраненные структурные элементы, взаимодействие которых может способствовать реорганизации, которая инициирует процесс синтеза.
Название и аннотация на языке оригинала
Structural requirements for low-pH-induced rearrangements in the envelope glycoprotein of tick-borne encephalitis virus.
The exposure of the flavivirus tick-borne encephalitis (TBE) virus to an acidic pH is necessary for virus-induced membrane fusion and leads to a quantitative and irreversible conversion of the envelope protein E dimers to trimers. To study the structural requirements for this oligomeric rearrangement, the effect of low-pH treatment on the oligomeric state of different isolated forms of protein E was investigated. Full-length E dimers obtained by solubilization of virus with the detergent Triton X-100 formed trimers at low pH, whereas truncated E dimers lacking the stem-anchor region underwent a reversible dissociation into monomers without forming trimers. These data suggest that the low-pH-induced rearrangement in virions is a two-step process involving a reversible dissociation of the E dimers followed by an irreversible formation of trimers, a process which requires the stem-anchor portion of the protein. This region contains potential amphipathic alpha-helical and conserved structural elements whose interactions may contribute to the rearrangements which initiate the fusion process.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.