MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.2174/0929866053005827

Медицинская библиотека · Protein and peptide letters · 2005

Effect of metal ions and EGTA on the optical properties of concanavalin A at alkaline pH.

Ashraf Mohammad Tashfeen, Khan Rizwan Hasan

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

In our earlier communications, we reported the effect of salts and alcohols on alpha-chymotrypsinogen [1] and the existence of stable intermediates at low pH in bromelain [2] and glucose oxidase [3]. In the present study, the role of metal ions and EGTA on the conformation of concanavalin A at alkaline pH was studied by near- and far-UV circular dichroism, fluorescence emission spectroscopy and binding of a hydrophobic dye, 1-anilino-8-naphthalene sulfonate (ANS). Far-UV CD spectra showed the transition from an ordered secondary structure at pH 7 with a trough at 223 nm to a relatively unordered state at pH 12. Near-UV CD spectra showed the loss of signal at 290 nm, thereby indicating the disruption of native three dimensional structure. Maximum ANS binding occurred at pH 12 suggesting the presence of an intermediate or molten globule-like state at alkaline pH.

Для цитирования: Ashraf Mohammad Tashfeen, Khan Rizwan Hasan. Effect of metal ions and EGTA on the optical properties of concanavalin A at alkaline pH.. Protein and peptide letters. 2005. DOI: 10.2174/0929866053005827.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.