Neurochemical research · 1986
Some properties of adenosine 3',5'-cyclic monophosphate phosphodiesterase in the superior cervical ganglion of the guinea pig.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Capuzzo A, Biondi C, Borasio P G, Ferretti M E, Fabbri E
Аннотация
Adenosine 3',5'-cyclic monophosphate (cAMP) phosphodiesterase activity in crude guinea-pig superior cervical ganglion homogenates was assayed under a variety of experimental conditions. Two forms of cAMP phosphodiesterase were found, one with high and the other with low affinity for the substrate. The Km values were about 1 and 110 microM respectively. Imidazole slightly but constantly stimulated the former enzyme form over a wide range of concentrations and 1-methyl-3-isobutylxanthine was a weak competitive inhibitor with a Ki value of 90 microM. Low affinity cAMP phosphodiesterase activity was increased by calmodulin and Ca2+. This stimulation was not observed in the presence of trifluoperazine, a specific inhibitor of calmodulin. On the other hand, neither [D-Ala2]met-enkephalinamide nor prostaglandin E2, alone or in combination, influenced high affinity cAMP phosphodiesterase.