Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 1972
Conformation studies of various hemoglobins by natural-abundance 13 C NMR spectroscopy.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Moon R B, Richards J H
Аннотация
Studies of variously liganded hemoglobins (both from human and rabbit) by natural-abundance (13)C NMR spectroscopy have revealed apparent conformational differences that have been interpreted on the basis of two quaternary structures for the alpha(2)beta(2) tetramer, and variable tertiary structures for the individual alpha and beta subunits. In solution, rabbit hemoglobins appear to have somewhat more flexibility than human hemoglobins.