Journal of the American Chemical Society · 2004
The perfect penicillin? Inhibition of a bacterial DD-peptidase by peptidoglycan-mimetic beta-lactams.
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Josephine Helen R, Kumar Ish, Pratt R F
Аннотация
6-(Glycyl-l-alpha-aminopimelyl)-aminopenicillanic acid and 7-(glycyl-l-alpha-aminopimelyl)-aminocephalosporanic acid have been synthesized as Streptomyces sp. peptidoglycan-mimetic beta-lactams. These compounds inactivate the Streptomyces R61 DD-peptidase with rate constants of 1.5 x 107 s-1 M-1 and 5.6 x 105 s-1 M-1, respectively. The former compound is thus the most effective beta-lactam inhibitor of a DD-peptidase yet described. The analogous d-alanyl-d-alanine peptide has previously been shown to react with this enzyme with comparable efficiency, kcat/Km = 8.7 x 106 s-1 M-1. These results show that, in this case at least, incorporation of a peptidoglycan-mimetic side chain into a beta-lactam greatly enhances its activity as a DD-peptidase inhibitor. This result has interesting implications for beta-lactam design.