Nature communications · 2019
CryoEM structure of adenovirus type 3 fibre with desmoglein 2 shows an unusual mode of receptor engagement.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Vassal-Stermann Emilie, Effantin Gregory, Zubieta Chloe, Burmeister Wim, Iseni Frédéric, Wang Hongjie, Lieber André, Schoehn Guy, Fender Pascal
Аннотация
Attachment of human adenovirus (HAd) to the host cell is a critical step of infection. Initial attachment occurs via the adenoviral fibre knob protein and a cellular receptor. Here we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of a <100 kDa non-symmetrical complex comprising the trimeric HAd type 3 fibre knob (HAd3K) and human desmoglein 2 (DSG2). The structure reveals a unique stoichiometry of 1:1 and 2:1 (DSG2: knob trimer) not previously observed for other HAd-receptor complexes. We demonstrate that mutating Asp261 in the fibre knob is sufficient to totally abolish receptor binding. These data shed new light on adenovirus infection strategies and provide insights for adenoviral vector development and structure-based design.