Journal of the American Society for Mass Spectrometry · 2001
Variability of calcium binding to EF-hand motifs probed by electrospray ionization mass spectrometry.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Moorthy A K, Singh S K, Gopal B, Surolia A, Murthy M R
Аннотация
The modulation of calcium binding by the EF-hand motifs present in a calmodulin (CAM) homologue, a calcium binding protein (CaBP) from Entamoeba histolytica by three external parameters-pH, ligand coordinator EGTA, and fragmentor voltage was investigated by mass spectrometry. Calcium binding follows expected patterns at highly acidic and alkaline pH with the preponderance of the apo and the completely saturated forms, respectively. Surprisingly, additional nonspecific binding is observed near neutral pH. Studies on EGTA chelation and effects of fragmentor voltage showed cooperativity in calcium removal in at least one of the domains. Similar studies on a smaller construct containing the two high affinity carboxy terminal sites revealed interesting differences and provided an estimate of the specificity and tolerance of the EF-hand motifs to calcium binding and removal.