MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1016/j.virol.2004.04.044
Электронная микроскопия альфа-дитрогликанского фрагмента, содержащего рецепторные пятна для лимфоцитного хориомингита и ламинина, и использование ресептоидного тела в качестве реагента для нейтрализации вируса.
Аннотация
Мы сообщаем об электронной микроскопической структуре альфа-дистрогликанского (альфа-ГД) фрагмента (DGEKFc4), содержащего связующие участки для лимфоцитного хориомингита (LCMV) и экстраклетной молекулы (ECM) ламинина. В электронных микроскопических изображениях DGEKFc4 представлены в виде стержней в форме dumbbell длиной 7,5 +/- 0,5 нМ и шириной 3 +/- 0,3 нМ. C-терминальный человек Fc позволяет связывать античеловеческие антитела Fc, что приводит к образованию иммунных комплексов, которые сохраняют альфа-ГД, связывающие с вирусом. Электронная микроскопия показывает, что антитела соединяются с одним концом стержней в форме тупоголовых. Поскольку такие арены, как LCMV или вирус лихорадки Ласса (LFV), вызывают слабую нейтрализующую антителу во время естественной инфекции или прививки, мы спросили, можно ли использовать образовавшиеся тела альфа-ГД в качестве эффективного имитации антител. Тем не менее, организм рецептора, образовавшийся из фрагмента альфа-DG отдельно или интегрированного в антитела для человека Fc, не смог эффективно нейтрализовать вирус.
Название и аннотация на языке оригинала
Electron microscopy of an alpha-dystroglycan fragment containing receptor sites for lymphocytic choriomeningitis virus and laminin, and use of the receptoid body as a reagent to neutralize virus.
We report the electron microscopic structure of an alpha-dystroglycan (alpha-DG) fragment (DGEKFc4) that contains binding sites for lymphocytic choriomeningitis virus (LCMV) and the extracellular matrix (ECM) molecule laminin. In electron microscopic images, DGEKFc4 appears as dumbbell-shaped rods with a length of 7.5 +/- 0.5 nM and width of 3 +/- 0.3 nM. The C-terminal human Fc allows binding of anti-human Fc antibody resulting in formation of immune complexes that preserve alpha-DG binding to virus. Electron microscopy shows the antibody binding to near one end of the dumbbell-shaped rods. Because arenaviruses like LCMV or Lassa fever virus (LFV) generate poor neutralizing antibodies during natural infection or vaccination, we assayed whether the alpha-DG receptoid bodies generated could be used as an efficient antibody mimic. However, the receptor body formed by either alpha-DG fragment alone or complexed to antibody to human Fc failed to efficiently neutralize virus.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.