FEMS microbiology letters · 2001
Catalytic and structural properties of IRT-21 beta-lactamase (TEM-77) from a co-amoxiclav-resistant Proteus mirabilis isolate.
Сравнительное исследованиеСтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mammeri H, Gilly L, Laurans G, Vedel G, Eb F, Paul G
Аннотация
Proteus mirabilis strain MAG1, a clinical isolate that is resistant to broad-spectrum penicillins and co-amoxiclav, produces inhibitor-resistant TEM (IRT)-21, a novel mutant of TEM beta-lactamase. This enzyme has a pI of 5.2 and is derived from the bla(TEM-1a) gene ancestor. It contains two major amino acid substitutions specific for co-amoxiclav resistance (Leu-69 for Met and Ser-244 for Arg) that have never been found together previously. The dramatic loss of sensitivity to clavulanic acid, the enhancement of K(m) for all beta-lactams and markedly for ticarcillin, and the decrease in the catalytic efficiency makes IRT-21 comparable to the other IRTs with substitutions at position 244 or double substitutions.