Viruses · 2018
Site-Specific N-Glycosylation on the AAV8 Capsid Protein.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Aloor Arya, Zhang Junping, Gashash Ebtesam A, Parameswaran Aishwarya, Chrzanowski Matthew, Ma Cheng, Diao Yong, Wang Peng George, Xiao Weidong
Аннотация
Adeno associated virus (AAV) is a versatile gene delivery tool, which has been approved as a human gene therapy vector for combating genetic diseases. AAV capsid proteins are the major components that determine the tissue specificity, immunogenicity and in vivo transduction performance of the vector. In this study, the AAV8 capsid glycosylation profile was systemically analyzed by peptide mass fingerprinting utilizing high-resolution mass spectrometry to determine the presence of capsid glycosylation. We identified N-glycosylation on the amino acid N499 of the capsid protein. We characterized the overall sugar profile for vector produced in 293 cells. Multiple N-glycosylated host-cell proteins (HCPs) copurified with AAV8 vectors and were identified by analyzing LC-MS data utilizing a human database and proteome discoverer search engine. The N-glycosylation analysis by MALDI-TOF MS, highlighted the probability of AAV8 interaction with terminal galactosylated N-glycans within the HCPs.