Biochimica et biophysica acta · 2006
Lysophosphatidic acid and lipopolysaccharide bind to the PIP2-binding domain of gelsolin.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mintzer Evan, Sargsyan Hasmik, Bittman Robert
Аннотация
The binding of the gelsolin P2 peptide (residues 150-169) with lysophosphatidic acid (LPA) and lipopolysaccharide (LPS) was investigated by isothermal titration calorimetry. P2 binds to LPS with higher affinity than to LPA. For the interaction of 1-oleoyl-LPA with P2 in the absence of salt, K(d) and deltaH degrees were 920 nM and -2.07 kcal/mol, respectively, at pH 7.4 and 25 degrees C. For the interaction of lipopolysaccharide (LPS) from P. aeruginosa with P2 under the same conditions, K(d) was 177 nM and deltaH degrees was -7.6 kcal/mol.