Journal of the American Chemical Society · 2012
Δ(11,12) double bond formation in tirandamycin biosynthesis is atypically catalyzed by TrdE, a glycoside hydrolase family enzyme.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mo Xuhua, Ma Junying, Huang Hongbo, Wang Bo, Song Yongxiang, Zhang Si, Zhang Changsheng, Ju Jianhua
Аннотация
The tirandamycins (TAMs) are a small group of Streptomyces-derived natural products that target bacterial RNA polymerase. Within the TAM biosynthetic cluster, trdE encodes a glycoside hydrolase whose role in TAM biosynthesis has been undefined until now. We report that in vivo trdE inactivation leads to accumulation of pre-tirandamycin, the earliest intermediate released from its mixed polyketide/nonribosomal peptide biosynthetic assembly line. In vitro and site-directed mutagenesis studies showed that TrdE, a putative glycoside hydrolase, catalyzes in a highly atypical fashion the installation of the Δ(11,12) double bond during TAM biosynthesis.