Journal of inorganic biochemistry · 2017
Fe(III) - Sulfide interaction in globins: Characterization and quest for a putative Fe(IV)-sulfide species.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mot Augustin C, Bischin Cristina, Damian Grigore, Attia Amr A A, Gal Emese, Dina Nicoleta, Leopold Nicolae, Silaghi-Dumitrescu Radu
Аннотация
The present study reports findings regarding the contrast between H2S interaction with bovine hemoglobin (Hb) and horse heart myoglobin (Mb), in terms of binding and dissociation kinetics, affinities, and mechanism. At pH9.5, oxidation of ferric-sulfide adducts in presence of no free sulfide, using hexachloroiridate as oxidant is examined using stopped-flow UV-vis, EPR, vibrational spectroscopy and mass spectrometry. Oxidation of the ferric-sulfide adduct in such conditions occurs with a putative unstable Fe(IV)-sulfide adduct as intermediate that finally leads to a paramagnetic ferric species with distinct EPR features. As detected by MS spectrometry, this final species appears to be a truncated form of globin at a distinct Tyr. In case of Hb, only β-chain is truncated at Tyr144.