Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society · 2014
The structure of cyclolinopeptide A in chloroform refined by RDC measurements.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Huben Krzysztof, Jewgiński Michał, Pabis Anna, Paluch Piotr, Luy Burkhard, Jankowski Stefan
Аннотация
Three-dimensional structures of molecules traditionally assigned from nuclear Overhauser effects and vicinal coupling constants are recently complemented by measurements of residual dipolar couplings. Residual dipolar couplings measured in a stretched poly(dimethylsiloxane) gel were used to determine the structure of cyclolinopeptide A in chloroform solution at -50 °C. After structure refinement, conformational details of main cluster were discussed in relation to crystal and nuclear Overhauser effect derived structures.