European journal of clinical pharmacology · 1996
Inhibition of human thiopurine methyltransferase by furosemide, bendroflumethiazide and trichlormethiazide.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lysaa R A, Giverhaug T, Wold H L, Aarbakke J
Аннотация
RESULTS: Incubation in vitro of human recombinant and erythrocyte (RBC) thiopurine methyl transferase (TPMT) with furosemide, bendroflumethiazide and trichlormethiazide demonstrated inhibition of both enzyme preparations, with IC50 values of 170 microM, 360 microM and 1 mM, respectively. Kinetic studies revealed that the inhibition was mixed or non-competitive with regard both to the thiopurine substrate 6-mercaptopurine (6-MP) and the methyl donor S-adenosyl-L-methionine.
CONCLUSION: Since S-methylation is a major pathway in the metabolism of thiopurines, our data point to the possibility of a clinically significant diuretic-thiopurine interaction in patients treated simultaneously with these drugs.
CONCLUSION: Since S-methylation is a major pathway in the metabolism of thiopurines, our data point to the possibility of a clinically significant diuretic-thiopurine interaction in patients treated simultaneously with these drugs.