eLife · 2015
Quantitative H2S-mediated protein sulfhydration reveals metabolic reprogramming during the integrated stress response.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Gao Xing-Huang, Krokowski Dawid, Guan Bo-Jhih, Bederman Ilya, Majumder Mithu, Parisien Marc, Diatchenko Luda, Kabil Omer, Willard Belinda, Banerjee Ruma, Wang Benlian, Bebek Gurkan, Evans Charles R, Fox Paul L, Gerson Stanton L, Hoppel Charles L, Liu Ming, Arvan Peter, Hatzoglou Maria
Аннотация
The sulfhydration of cysteine residues in proteins is an important mechanism involved in diverse biological processes. We have developed a proteomics approach to quantitatively profile the changes of sulfhydrated cysteines in biological systems. Bioinformatics analysis revealed that sulfhydrated cysteines are part of a wide range of biological functions. In pancreatic β cells exposed to endoplasmic reticulum (ER) stress, elevated H2S promotes the sulfhydration of enzymes in energy metabolism and stimulates glycolytic flux. We propose that transcriptional and translational reprogramming by the integrated stress response (ISR) in pancreatic β cells is coupled to metabolic alternations triggered by sulfhydration of key enzymes in intermediary metabolism.